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Maladie d’Alzheimer : on progresse !

L’implication du peptide Amyloïde-bêta (Ab) dans la maladie d’Alzheimer est connue. Principalement constitué de 40 à 42 acides aminés, il existe sous forme soluble, non agrégée, dans le cerveau des patients sains. Chez les patients atteints de la maladie, on constate qu’il s’agrège pour former des plaques dans lesquelles de fortes concentrations d’ions de métaux comme le cuivre, le zinc et le fer, ont été détectées. L’hypothèse a été émise que les ions cuivriques joueraient un rôle dans l’agrégation du peptide Ab et dans la production d’espèces réactives en présence d’oxygène entraînant un stress oxydant cellulaire. Dans ce contexte, connaître l’environnement de l’ion cuivrique dans le peptide revêt un aspect particulièrement important puisque cet environnement va déterminer la structure du peptide, son comportement vis-à-vis de l’agrégation et sa réactivité.

Grâce à des mesures de résonance paramagnétique électronique (RPE) et de résonance magnétique nucléaire (RMN), des équipes de chercheurs ont pu identifier, pour la première fois sans ambiguïté, les acides aminés du peptide qui se liaient à l’ion cuivrique pour les deux formes que peut adopter le peptide qui coexistent.

L’identification de la nature des acides aminés liés au cuivre dans le peptide est un premier pas essentiel pour progresser dans la compréhension du rôle respectif des deux formes dans l’agrégation, la production d’espèces réactives en présence d’oxygène et la toxicité cellulaire. C’est dans cette direction que s’orientent désormais les travaux de ces équipes.

Laboratoire de chimie de coordination, CNRS

Laboratoire du stress oxydant et détoxication, CNRS-CEA