Le crystallophore : un nouveau couteau suisse pour connaître la structure des protéines

Déterminer la structure tridimensionnelle des protéines, machines extrêmement complexes regroupant jusqu’à plusieurs milliers d’atomes, est un enjeu essentiel pour appréhender leur fonctionnement et in fine concevoir des médicaments capables de s’y imbriquer, afin de réguler leur activité par exemple. La cristallographie des protéines est la technique de choix utilisée pour déterminer cette structure mais elle se heurte à deux verrous essentiels : l’obtention de cristaux de bonne qualité et l’analyse des données récoltées. Des chercheurs du Laboratoire de chimie (CNRS/Université Claude Bernard Lyon/ENS Lyon), de l’Institut de Biologie Structurale (CNRS/CEA/Université Grenoble Alpes) et du Max Planck Institute for Terrestrial Microbiology ont mis au point un complexe, le crystallophore, qui facilite ce travail de cartographie. Véritable couteau-suisse, ce composé joue simultanément un rôle de glue à l’échelle moléculaire, facilitant l’obtention de cristaux de grande qualité, d’agent de phasage simplifiant la détermination de la structure et de sonde luminescente permettant une identification aisée des cristaux. Ces trois fonctions sont dues à la structure du complexe et aux nombreuses interactions que le complexe peut développer avec les protéines. Ces travaux, menés dans le cadre du projet ANR Ln23 (Hélène de Troie) – en référence au célèbre cheval responsable de la chute de la forteresse imprenable – sont brevetés et commercialisés. Ces résultats sont parus dans la revue Chemistry - A European Journal.

Référence

Sylvain Engilberge, François Riobé, Tristan Wagner, Sebastiano Di Pietro, Cécile Breyton, Bruno Franzetti, Seigo Shima, Eric Girard, Elise Dumont, Olivier Maury.
Unveiling the binding modes of the crystallophore, a terbium-based nucleating and phasing molecular agent for protein crystallography. 
Chemistry A European Journal
DOI: 10.1002/chem.201802172