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Comment les virus embarquent-ils uniquement leur matériel génétique ?

11 décembre 2014

LPS - UMR 8502

Des physiciens viennent de montrer que, lorsqu’elle s’assemble, la capside d’un virus embarque toujours une même longueur de polymère. Cette propriété permet de comprendre la sélectivité de ces capsides qui, lorsqu’elles quittent une cellule, en repartent uniquement avec leur propre matériel génétique.

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Lorsque les protéines qui forment la coque d’un virus s’assemblent, elles encapsulent majoritairement le matériel génétique du virus et non pas des éléments extérieurs, tels que des protéines ou des brins d’ADN de la cellule infectée. L’hypothèse retenue jusqu’à présent pour expliquer cette sélectivité était la reconnaissance de structure chimique spécifique entre la capside et le génome viral ou par l’intermédiaire d’enzymes spécifiques. En mettant en évidence un nouveau mécanisme reposant uniquement sur la longueur du matériel embarqué, des physiciens du Laboratoire de Physique des Solides - LPS (CNRS/Univ. Paris-Sud) à Orsay, de l’Université de Technologie de Wrocław en Pologne et de l’Institut Laue Langevin à Grenoble viennent de montrer qu’une reconnaissance spécifique de séquence chimique n’est pas nécessaire pour comprendre la sélectivité de l’encapsulation virale. En étudiant des assemblages synthétiques de capsides virales contenant des polymères, ils ont montré que les capsides refermées embarquent toute la même longueur totale de polymère, qu’il s’agisse d’un seul long brin ou de plusieurs brins plus courts. Ce travail confirme l’hypothèse selon laquelle c’est l’optimisation de l’énergie électrostatique d’interaction entre la coque et le matériel embarqué qui régit la fermeture de la capside virale. Ce travail est publié dans la revue Physical Review Letters.

Pour ce travail, les physiciens ont utilisé les protéines constituant la capside d’un virus infectant le haricot. Dans son contexte naturel, après s’être répliqué, ce virus qui partage son génome sur 4 chaînes d’ARN quitte la cellule infectée embarqué dans trois capsides de 28 nm de diamètre. Deux d’entre elles contiennent chacune un brin d’ARN long d’environ 3000 nucléotides, tandis que la troisième capside contient les deux derniers brins, dont la somme des longueurs est aussi d’environ 3000 nucléotides. Pour cette expérience, afin d’exclure toute possibilité de reconnaissance moléculaire, les chercheurs ont mis en présence les protéines formant la capside de ce virus avec des chaines de polystyrène acide sulfonique deutéré longues de 40, 625, 3200 et 7700 monomères. En agissant sur le pH de la solution ils ont provoqué l’autoassemblage des protéines en capsides et obtenu ainsi des capsides, de tailles (entre 20 et 24 nm) et de masses (variation de plus de 30%) différentes, contenant des brins de polymère. Une technique de diffusion des neutrons aux petits angles leur a alors permis de mesurer précisément la masse moyenne des polymères empaquetés dans chaque capside. Ils ont trouvé que cette masse est toujours proportionnelle à celle de la capside, ce qui signifie que le polymère ne remplit pas tout le volume intérieur de la capside mais tapisse la surface intérieure en laissant un espace au centre. Ainsi, bien que le volume intérieur des capsides leur permettrait de recevoir davantage de polymère, l’interaction électrostatique entre le polymère (ionique) et la capside fournit un mécanisme de sélectivité géométrique et non moléculaire. C’est ce même mécanisme qui pourrait permettre à certains virus naturels d’empaqueter juste la quantité de matériel génétique nécessaire à leur réplication. En clarifiant l’origine de la sélectivité du génome viral, ce travail pourrait faire progresser les efforts dans le traitement ou la prévention des infections virales. Il pourrait aussi aider au développement de nanocapsides virales pour des utilisations en nanotechnologie et en médecine.

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A gauche, représentation schématique d’une capside virale (en gris) contenant un polymère (en bleu). A droite, image en microscopie électronique à transmission de capsides vides et de capsides contenant du polymère synthétique

En savoir plus

Weighing Polyelectrolytes Packaged in Viruslike Particles
G. Tresset1, M. Tatou1, C. Le Cœur1, M. Zeghal1, V. Bailleux1, A. Lecchi1, K. Brach2, M. Klekotko2 et L. Porcar3 Physical Review Letters, 113, 128305 – 2014

Contact chercheur

Guillaume Tresset, chargé de recherche CNRS

Informations complémentaires

1 Laboratoire de Physique des Solides (LPS)
2 Institute of Physical and Theoretical Chemistry, Wrocław University of Technology, Poland
3 Institut Laue Langevin

Contacts INP

Jean-Michel Courty,
Catherine Dematteis,
Simon Jumel,
inp.com cnrs.fr