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Comment les protéines remplacent les enzymes à ARN au cours de l’évolution

 

Depuis le « monde à ARN » pré-biotique, les protéines ont progressivement remplacé les ARN pour réaliser les activités catalytiques. Des chercheurs de l’Institut de biologie moléculaire des plantes, associés à des chercheurs allemands et autrichiens, ont étudié ce processus en retraçant l’histoire évolutive des RNases P chez les eucaryotes. Cette étude est publiée dans la revue Molecular Biology and Evolution.

 

La théorie la plus répandue propose que les bases de la vie soient apparues avec un « monde à ARN » dans lequel les processus moléculaires étaient catalysés par des enzymes composées d’ARN.  Depuis lors, quasiment toutes les enzymes à ARN ont été substituées par des protéines. Une des rares activités enzymatiques encore effectuée par l'ARN aujourd'hui est appelée « RNase P ». Cette activité essentielle est universellement retrouvée dans le monde vivant.

Cependant, un second type d'enzyme à activité RNase P, uniquement composée de protéine, a été récemment identifiée chez les eucaryotes. Ainsi, la RNase P représente le seul exemple d’activité enzymatique existante aujourd’hui portée à la fois par des ARN ou des protéines.

En collaboration avec des équipes allemande et autrichienne, l’équipe de Philippe Giegé à l’Institut de biologie moléculaire des plantes, a comparé la distribution et la localisation des RNases P protéiques et à ARN chez l’ensemble des eucaryotes. Les résultats ont permis (i) d’identifier de nombreuses nouvelles RNases P à ARN dans des groupes d’espèces non encore explorées et (ii) de déterminer que les RNases P protéiques sont très répandues, étant trouvées dans le noyau et/ou les organites de quatre des cinq super-groupes d’eucaryotes. Les résultats indiquent aussi que la présence des deux types d’enzymes est mutuellement exclusive dans des compartiments cellulaires ou des organismes entiers.

Ce travail a permis de proposer des scénarios pour expliquer la distribution actuelle des RNases P. Ainsi, il contribue à retracer l'histoire évolutive des enzymes. Il devrait aider à comprendre comment la vie est passée du « monde à ARN » primordial au monde actuel dans lequel les activités enzymatiques sont principalement catalysées par des protéines.

 

Figure : Modèle structural d’une RNase P protéique superposé à un arbre phylogénétique représentant la distribution de ces enzymes chez les eucaryotes.
© CNRS – IBMP / Philippe Giegé 

 

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Contact chercheur

  • Philippe Giegé

    CNRS UPR 2357
    Institut de Biologie Moléculaire des Plantes
    12 rue du général Zimmer
    67084 Strasbourg, France

    tél. : 03 67 15 53 63

     

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