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Parutions

 

Assemblage d’une arbalète bactérienne

 

Certaines bactéries ont développé une structure contractile qui fonctionne en tout point comme une arbalète capable de décocher une micro-flèche létale dans des bactéries cibles avec lesquelles elles sont en compétition pour l’accès aux ressources de l’environnement. Les équipes d’Eric Cascales au laboratoire d’ingénierie des systèmes macromoléculaires et de Christian Cambillau au laboratoire d’architecture et fonction des macromolécules biologiques, élucident le détail des étapes de l’assemblage de cette structure moléculaire complexe. Cette étude est publiée dans la revue Nature.


Dans l’environnement ou dans le corps humain, les bactéries ne vivent pas seules. Elles sont en contact avec d’autres bactéries, des organismes unicellulaires ou des cellules eucaryotes. Pour mieux coloniser l’environnement, les bactéries ont développé des mécanismes de collaboration, d’échange d’informations et de nutriments, mais également des mécanismes antagonistes pour pouvoir s’éliminer et faciliter leur accès aux ressources. Parmi les mécanismes mis en jeu pour tuer leurs congénères ou pour cibler des cellules eucaryotes, les bactéries utilisent des structures contractiles. Ces structures fonctionnent à l’instar d’une micro-arbalète; elles sont composées d'une flèche se terminant par une pointe, et entourée par un fourreau agissant comme un ressort. La contraction du ressort propulse la flèche en direction de la cellule cible. La pénétration de la flèche dans cette cellule permet de la tuer en transperçant sa membrane ou en délivrant des toxines. L’assemblage de ces structures contractiles est un processus extrêmement régulé, tant spatialement que temporellement.

Les équipes d’Eric Cascales et de Christian Cambillau ont étudié l'une des structures contractiles les plus efficaces: le système de sécrétion de Type VI. Ce système a la particularité d'être ancré à l'enveloppe par un complexe membranaire. Les chercheurs ont identifié et caractérisé la protéine TssA. Ils ont montré que cette protéine positionne le site d’assemblage de la structure contractile en se fixant sur le complexe membranaire et en recrutant les sous-unités de la plateforme d’assemblage. La protéine TssA va alors coordonner l’assemblage de la flèche et de son fourreau en permettant l’incorporation des nouvelles sous-unités de manière progressive (Fig. 1A).

La structure de TssA montre qu’elle ressemble à une étoile de mer (Fig. 1B), et les chercheurs ont déterminé que le cœur central (Fig. 1C) est impliqué dans la polymérisation de la flèche tandis que les 6 bras sont impliqués dans la polymérisation du fourreau. En étant accroché sur la flèche rigide, ce mécanisme permet de maintenir le fourreau sous une forme étendue lors de son assemblage. TssA est donc un constituant essentiel qui va positionner, initier et guider l'assemblage de la structure contractile.


Figure : (A) Localisation et dynamique de la protéine TssA lors de l’élongation de la structure contractile du système de sécrétion de Type VI chez la bactérie Escherichia coli entero-agrégatif (une image prise toutes les 30 sec). Le fourreau est visualisé en rouge tandis que la protéine TssA est visualisée en vert. La protéine TssA se positionne à proximité de la membrane en se fixant sur le complexe membranaire (non marqué) et va permettre l’élongation de la structure tubulaire contractile tout en restant positionnée à son extrémité durant la polymérisation. (B) Structure à basse résolution, obtenue par la technique de diffusion des rayons X aux petits angles, de la protéine TssA faisant ressortir sa structure en étoile de mer à 6 branches. (C) Structure cristalline du cœur de la protéine TssA. (D) Modèle d’assemblage du système de sécrétion de Type VI. La protéine TssA (en rouge) se fixe sur le complexe membranaire (vert/bleu), recrute les sous-unités de la plateforme (rose clair) d’assemblage et va ensuite coordonner la polymérisation du fourreau (bleu) avec celle de la flèche (noir).

© Eric Cascales. Christian Cambillau. Nature Publishing Group avec permission de reproduire.

 

 

En savoir plus

Contact chercheur

  • Eric Cascales
    Laboratoire d’Ingénierie des Systèmes Macromoléculaires
    CNRS UMR 7255, Université Aix-Marseille
    31 Chemin Joseph Aiguier
    13402 Marseille Cedex 20

    Tel: 04 91 16 46 63

     

  • Christian Cambillau
    Architecture et Fonction des Macromolécules Biologiques
    CNRS UMR 7527, Université Aix-Marseille
    Campus de Luminy
    CASE 932
    163 Avenue de Luminy
    13288 Marseille Cedex 09

    Tel: 04 91 82 55 90


     

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