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Parutions

 

Structure et histoire évolutive d’une arbalète bactérienne

 

Certaines bactéries, en particulier les pathogènes, sont armées d’un système qui fonctionne comme une arbalète et qui leur permet d’éliminer les autres microbes avec lesquelles elles sont en compétition. Elles peuvent aussi s’en servir pour attaquer des cellules eucaryotes telles que amibes et macrophages. Les équipes d’Eric Cascales au laboratoire d’Ingénierie des systèmes macromoléculaires et de Christian Cambillau et Alain Roussel au laboratoire Architecture et fonction des macromolécules biologiques, révèlent la structure d’un composant permettant l’ancrage et l’assemblage de la flèche de l’arbalète. Cette étude a été publiée le 26 juin 2017 dans la revue Nature Microbiology.  


Dans l’environnement ou dans le corps humain, les bactéries ne vivent pas seules. Elles sont en contact avec d’autres populations bactériennes, des organismes unicellulaires ou des cellules eucaryotes. Pour mieux coloniser l’environnement, les bactéries ont développé, parmi d’autres, des mécanismes antagonistes pour pouvoir éliminer les autres espèces bactériennes et faciliter leur accès aux ressources. Parmi ceux mis en jeu pour tuer les autres bactéries, le plus efficace est le système de sécrétion de Type VI (T6SS), composé d’une structure contractile qui fonctionne à l’instar d’une micro-arbalète, et qui ressemble aux virus infectant les bactéries, les bactériophages. La flèche de l’arbalète, en particulier, ressemble à la tige contractile de certains de ces virus, faisant penser que le T6SS est un bactériophage capturé et « retourné » contre les bactéries ennemies au cours de l'évolution. La flèche de l’arbalète se termine par une pointe recouverte de toxines. Elle est entourée par un fourreau agissant comme un ressort dont la contraction propulse la flèche en direction de la bactérie cible pour la tuer. Cette structure synthétisée dans la cellule prédatrice est ancrée à sa membrane par un complexe membranaire multiprotéique. Une structure appelée la plaque basale se fixe au complexe membranaire et permet l’ancrage et l’assemblage de la flèche de l’arbalète.

 

Dans cette nouvelle étude, ces chercheurs ont pu déterminer, par diffraction des rayons X, la structure et le mode d’attachement d’un composant essentiel de la plaque basale (TssK). Van Son Nguyen de l’équipe Architecture et Fonction des Macromolécules Biologiques, s’est servi de domaines d’anticorps de Lama, appelés nanobodies, pour obtenir des cristaux de la molécule TssK utilisables pour déchiffrer sa structure tridimensionnelle. Ces travaux permettent non seulement de savoir comment s’assemble la structure TssK, mais ils apportent également des informations concernant l’origine de ce composant qui provient d’un autre groupe de bactériophages. Ces résultats révèlent l’existence d’un processus d’évolution complexe du T6SS, dans lequel des éléments provenant de différents virus bactériens ont été assemblés.

 

Figure 1 : Représentation schématique de la localisation de TssK dans la machinerie de sécrétion. Le complexe membranaire (JLM) est inséré dans la membrane interne (IM). TssK appartient à la plaque basale (FGE) et interagit avec le complexe membranaire. La plaque basale maintient la queue contractile (l’arbalète) qui propulse la flèche (Hcp, VgrG)
© Christian Cambillau

 

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Figure 2 : Comparaison des structures de la plaque basale (TssK) du système de sécrétion de Type VI (T6SS) bactérien, et de la Receptor Binding Protein (RBP) du phage lactococcal p2 mettant en évidence la topologie commune de ces trimères formées de trois domaines : épaule, cou et tête.
© Christian Cambillau

 

En savoir plus

Contacts chercheurs

  • Eric Cascales

    Laboratoire d'Ingénierie des Systèmes Macromoléculaires
    CNRS UMR7255 - Aix-Marseille Université
    Institut de Microbiologie de la Méditerranée
    31 Chemin Joseph Aiguier
    13402 Marseille Cedex 20

    04 91 16 46 63

     

    Christian Cambillau
    Architecture et Fonction des Macromolécules Biologiques
    CNRS UMR7257 - Aix-Marseille Université
    Campus de Luminy
    Case 932
    13288 Marseille Cedex 09


    04 91 82 55 90

     

  • Alain Roussel
    Architecture et Fonction des Macromolécules Biologiques
    CNRS UMR7257 - Aix-Marseille Université
    Campus de Luminy
    Case 932
    13288 Marseille Cedex 09


    04 91 82 55 93


     

 

Mise en ligne le 06 Juillet 2017
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