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[Actualité scientifique] Maladie d’Alzheimer : une modification de la protéine tau induisant les agrégats fibrillaires identifiée

par Clément Blondel - publié le , mis à jour le

Le diagnostic post-mortem de la maladie d’Alzheimer repose sur l’analyse immunohistologique réalisée avec l’anticorps AT8 dirigé contre la protéine neuronale tau phosphorylée. Des chercheurs de l’unité de glycobiologie structurale et fonctionnelle et du laboratoire d’ingénierie des systèmes biologiques et des procédés démontrent que l’épitope reconnu par cet anticorps induit de façon robuste l’agrégation de tau. Cette étude qui ouvre de nouvelles perspectives thérapeutiques, a été publiée le 22 août 2017 dans la revue PNAS.


Figure : La phosphorylation des acides aminés Ser202 et Thr205 mène vers la formation d’une structure en tournant, visualisée sur le spectre RMN par le déplacement chimique du proton amide de l’acide aminé Gly207. Sous cette forme, la protéine tau n’a pas la capacité de former des fibres (en haut). La phosphorylation supplémentaire de la Ser208 déstabilise le tournant, ce qui permet l’agrégation de la protéine en fibres similaires à celles isolées des patients atteints de la maladie d’Alzheimer (en bas). © Caroline Smet-Nocca, Guy Lippens

Voir en ligne : Sur le site de l’Institut des sciences biologiques