L'interaction ARN-protéine : démêler pour mieux observer

Comment les protéines ribosomiques participent-elles à la formation et à la stabilisation de la structure biologiquement active du ribosome ? Pour étudier cette question, des chercheurs du Laboratoire de nanobiophysique de l'unité Gulliver (CNRS/ESPCI) et du laboratoire Expression génétique microbienne (CNRS) se sont focalisés sur la protéine ribosomique L20 d'Escherichia coli. Ils ont étiré à l'aide de pièges optiques des molécules individuelles d'ARN et ont observé l’interaction avec la protéine L20. L’utilisation de cette technique montre de manière directe que la protéine agit comme une pince stabilisant la structure de ses sites de liaison à l'ARN, qui constituent le cœur du fonctionnement du ribosome. Les chercheurs ont publiés ce travail dans les Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA.